Di questi tempi le certificazioni di qualità
stanno diventando fondamentali per garantire la bontà
e la genuinità dei nostri vini, bianchi e rossi,
ma anche delle birre.
E' stato infatti messo a punto dal politecnico di
Milano un'analisi che svelerebbe se nelle bevande alcoliche
sono stati aggiunti additivi di varia origine che
potrebbero essere allergenici. E' un metodo che si basa
sullo studio delle proteine e a raccontarci quali siano
i vantaggi è il prof Piergiorgio Righetti,
del Dipartimento di Chimica, Materiali ed Ingegneria
Chimica del Politecnico di Milano.
Lo studio Dal Politecnico di Milano arriva il metodo per svelare
la genuinità dei vini bianchi e rossi e delle
bevande alcoliche in generale.
Lo studio condotto dai ricercatori ha permesso di “visualizzare”
per la prima volta la catena proteomica delle bevande
alcoliche, in particolare dei vini bianchi e rossi e
di stabilire così se il liquido è stato
trattato. Alcuni additivi proteici come la caseina bovina
e l’ovalbumina, ad esempio, permettono di eliminare
le proteine presenti nell’uva e le sostanze di
natura polifenolica, responsabili della formazione di
precipitati, attraverso la pratica del collaggio o chiarificazione.
L’aggiunta al prodotto di additivi proteici produce
un processo di sedimentazione delle proteine residue
dell’acino d’uva e delle sostanze coloranti
colloidali instabili. Questa “gelatina” viene
eliminata filtrando la bevanda che così si conserva
per anni senza segni di degrado, residui sul fondo e
torbidità. Se prima era praticamente impossibile
individuare la presenza di tali additivi, oggi il metodo
CPLL messo a punto dai ricercatori del Politecnico rappresenta
uno strumento formidabile per visualizzare il proteoma
“sommerso”, ovvero quell’insieme di proteine
presenti in tracce oscurate da quelle, più abbondanti,
normalmente presenti in qualsiasi liquido biologico.
Il metodo è estremamente semplice e può
essere adottato da qualsiasi laboratorio di analisi.
Come funziona?
La metodica del gruppo del Politecnico è basata
sulle librerie combinatoriali di ligandi peptidici
(CPLL), un assieme formato da diversi milioni di
esche esa-peptidiche, in grado di trovare un partner
tra le proteine presenti in un qualsiasi proteoma. Tali
ligandi esa-peptidici agiscono diluendo le proteine
ad alta abbondanza e simultaneamente concentrando le
proteine presenti in tracce. Queste ultime possono essere
“amplificate” fino a diecimila volte rendendole
così “visibili” agli strumenti tipici
dell’analisi proteomica, quali gli spettrometri
di massa. Il limite di sensibilità è stato
stimato a 1 micro-grammo di additivo (e.g., caseina)
per litro di prodotto, una sensibilità mai finora
raggiunta dalle metodiche correnti.
Alla ricerca ha partecipato il Dipartimento di Chimica,
Materiali e Ingegneria Chimica “Giulio Natta”
del Politecnico di Milano con il contributo della Fondazione
Cariplo.
